Jedes Motiv bildet eine spezifische räumliche Struktur, man spricht allgemein von Sekundärstrukturen: Die Motive An und (GA) n bilden b-Faltblätter (Abbildung links oben , zum Vergößern anklicken), das Motiv GPGXX bildet eine aus b-Schleifen (Abbildung links unten, zum Vergößern anklicken) bestehende Spirale, während das Motiv GGX eine helikale Struktur, die so genannte 310-Helix bildet (Abbildung rechts, zum Vergrößern anklicken). 
b-Schleifen sowie auch die Helices sind elastische Strukturen, vergleichbar mit Spiralfedern, während b-Faltblätter starr sind und somit zur Härte einer Faser beitragen. In der Flagelliform-Seide wiederholt sich das Motiv GPGXX mindestens 50-mal in einer Kette, wodurch sich ihre hohe Elastizität erklärt. In dem Schleppseil gibt es dagegen zum einen eine eher elastische Komponente, MaSp2, die zirka fünf b-Schleifen pro Kette enthält, und eine eher härtere Komponente, MaSp1, die viele b-Faltblätter enthält. Hierdurch erklärt sich sowohl die hohe Zugfestigkeit wie auch die große Elastizität des Schleppseils.
Aufgrund der außergewöhnlichen mechanischen Eigenschaften von Spinnennetzen sind Versuche durchgeführt worden, um Fasern mit der gleichen Stärke und Elastizität im Labor zu produzieren. Molekularbiologische Methoden sind zu diesem Zweck angewendet worden: Man benutzt die Gene, die die Proteine, etwa MaSp1 und 2 (siehe Teil 1 dieses Artikels), in den Spinnendrüsen codieren, und setzt sie in Zellen von Bakterien oder Hefen ein, um die gewünschten Biomaterialien zu exprimieren (= synthetisieren, Abbildung rechts, zur Vergrößerung anklicken). Auf diese Art hergestellte Proteine werden auch rekombinante Proteine genannt.
Die so erhaltenen Peptidketten waren jedoch kürzer als die natürlichen Spinnenproteine und erreichten daher deren Eigenschaften nicht.
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